テンシリン（）は、主にクモヒトデやナマコなどの動物の真皮から発見された、コラーゲン原線維に結合してその柔軟な組織を急速かつ可逆的に硬化させるタンパク質。神経分泌細胞から放出され、軟化因子（softenin）と拮抗してキャッチ結合組織の力学的性質を調節する役割を持っている。
特徴と機能
構造 一般的に約33〜34kDaの分子量のタンパク質として分離される。 N末端ドメインは、哺乳類などにも存在する組織メタロプロテアーゼ阻害剤（Tissue Inhibitors of Metalloproteinases、TIMP）と高い相同性を持っている。C末端側には、コラーゲン細線維への結合部位や、タンパク質同士の二量体・多量体化に関与する電荷の偏った配列（静電相互作用部位）が含まれている。
組織の硬化作用の機序 ナマコの真皮から特定されたテンシリンは、コラーゲン線維を結合・強化し、「軟質状態」の真皮を「標準状態」の組織に硬くする。硬化の機序は、細胞外マトリックスのコラーゲン細線維に直接結合し、それらを凝集させることで組織の剛性を高める。標準状態からさらに非常に硬い状態へ変化させるには、別の因子が必要であると考えられている。
可逆的な変化 組織の硬さを素早く変化させることができ、必要に応じて硬化と軟化を切り替える機能（可変性結合組織）において、硬化因子として機能する。
ソフテニンとの拮抗作用 組織を柔らかくするタンパク質であるソフテニン（）」と呼ばれる別のタンパク質は、凝集したコラーゲンを溶解させることで組織の硬さを「軟質状態」にする。
類似タンパク質 、ニセクロナマコなどの他のナマコ種からも類似の硬化タンパク質が検出されている。
脚注・参考文献 脚注
参考文献